Abstract: 目的得到大量纯的βB2-晶体蛋白,为研究其生物学特性及潜在的生理功能打下基础.方法从SD大鼠晶状体中抽提总RNA,用RT-PCR法克隆βB2-晶体蛋白的cDNA,装入原核表达载体pGEX-4T-1后用萘啶酮酸(IPTG)诱导表达;用GST纯化系统纯化并用蛋白水解酶对融合蛋白进行酶切.结果βB2-pGEX重组质粒经测序及限制性内切酶分析等鉴定,与预期结果一致;IPTG诱导后,蛋白质在大肠杆菌BL21中得到高效表达.纯化酶切后,经Westen blot 方法验证,得到了高纯度的βB2-晶体蛋白.结论成功构建了βB2-pGEX原核表达载体,高效表达了βB2-GST融合蛋白,经纯化和酶切得到了高纯度的βB2-晶体蛋白,为进一步研究其生物学特性及潜在的生理功能打下基础.